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小保方氏博士論文の審査否定=バカンティ教授、ネイチャー誌に―STAP細胞:事実?逃げ?
http://www.asyura2.com/13/nature5/msg/263.html
投稿者 あっしら 日時 2014 年 3 月 19 日 15:26:38: Mo7ApAlflbQ6s
 


小保方氏博士論文の審査否定=バカンティ教授、ネイチャー誌に―STAP細胞
時事通信 3月19日(水)12時17分配信

 理化学研究所の小保方晴子研究ユニットリーダーが2011年に早稲田大大学院で博士号を取得した論文について、英科学誌ネイチャーは18日付の記事で、「論文の審査員の一人だったチャールズ・バカンティ米ハーバード大教授が取材に対し『博士論文のコピー提出を受けたり、読むように依頼されたりしたことはない』と述べた」と報じた。

 小保方氏やバカンティ教授らが1月末にネイチャー誌に発表した新万能細胞「STAP細胞」論文では、STAP細胞がさまざまな細胞に変わることを示す重要な画像が小保方氏の博士論文の別実験の画像から使い回されていた。小保方氏ら理研関係の著者はSTAP細胞論文を撤回する意向だが、バカンティ教授は撤回に反対する姿勢を示している。

 STAP細胞論文については理研とネイチャー誌、博士論文については早大大学院先進理工学研究科がそれぞれ調査している。 

 小保方氏がSTAP細胞論文を発表した際の記者会見では、マウスの細胞に外側から刺激を加えるだけで万能細胞になるというSTAP細胞の研究のきっかけは、小保方氏が大学院生時代にバカンティ教授の研究室に留学していた際に得たと説明していた。

最終更新:3月19日(水)14時7分

http://headlines.yahoo.co.jp/hl?a=20140319-00000055-jij-sctch


 

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コメント
 
01. 2014年3月19日 16:44:33 : nJF6kGWndY

完全に社会問題だな

http://stapcells.blogspot.jp/2014/03/blog-post_15.html

早稲田大学 常田聡 研究室の博士論文のコピペ(盗用、剽窃)疑惑まとめ

匿名2014年3月18日 3:58
早稲田において、小保方さんが、何故、特にレアなケースとなったか?
(理研の調査委員長の石井先生も「レアなケース」という言い回しをされていましたが、早稲田でも不適切なデータの使い方に関しては「レアなケース」なのではないでしょうか)

早稲田大学でこのようなことが起きた、その背景をよく分析し、反省する必要があります。調査委員会がその役割を担っているかと思います。

何故、小保方さんは、学部4年時には常田研で微生物のテーマで卒論に取り組んでいたのに、1年でその研究課題をとりやめることになったのか。そして、修士から女子医大という外部研究機関に出される(= 外研に出される)ことになったのか(指導教官は大和先生)。常田研と女子医大との間で、研究上の繋がりはあまり強くはないかと思われます。

修士論文研究は、女子医大における課題に取り組んだものと思われます。
修論審査は、当時、小保方さんが所属していた早稲田理工の応用化学科で行われたものと思われます。

ところが、博士で、再び研究テーマを変え、何故、女子医大からハーバード大に短期留学する(1年数ヶ月)こととなったのか(指導教官はバカンティー教授)。このとき、早稲田のGCOEの経費を使っています。

【早稲田大学グローバルCOE「実践的化学知」】
<ここがよかった!GCOE ハーバード留学体験記 - 小保方晴子 氏>
http://www.waseda.jp/prj-GCOE-PracChem/jpn/newsletter/newsletter.html

学位論文審査は、早稲田理工に新設された生命医科学科で行われました(常田研が応用化学科から生命医科学科に異動)。主査・常田先生、副査・武岡先生(早稲田)、大和先生(女子医大)、バカンティー先生(ハーバード大)。

ここで、小保方さんは、言わば、早稲田から外研先である女子医大に出され、またさらに、女子医大からハーバード大に外研に出されたような扱いになりました。しかし、所属は依然として早稲田のままです。

学位論文の審査に大きな穴ができたことには、こうした通常の教育現場ではあまりみられないような教育上の欠陥、すなわち、指導責任の所在が分からなくなってしまうような最悪の状況が生じてしまったのではないでしょうか。

指導教官である主査の常田先生、副査の武岡先生、第一の外研先である女子医大の大和先生にとって、小保方さんの博士論文の研究課題は専門外です。研究課題の責任指導教授であるバカンティー教授が、小保方さんの学位論文の面倒をみたかというと、これは杜撰な学位論文の内容をみれば、一目瞭然かと思います。

指導責任の所在が分からなくなってしまったからと言って、主査副査が、一目で分かるような博士論文の体裁の悪さ(とくに参考文献の部分)に、気づかなかったという理由にはならないかと思います。一方で、結果部分のデータの不正については、気づくのは難しいところがあったかもしれません。

先月より早稲田内にできた調査委員会には、

上記の教育上の責任の所在不明など、様々な不手際が生じる背景があったのではないか?
何故、小保方さんのようなケースが発生したのか?

これらの疑問に答えていただけるように、調査報告を待ちたいです。

返信

匿名2014年3月17日 9:38
このD論ですが
http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/bitstream/2065/34629/3/Honbun-5049.pdf
第一章のイントロが
http://dx.doi.org/10.1016/S0065-2423(06)43003-1
http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2008.08.007
の文章とほとんど一致するような気がするのですが…

返信

11jigen2014年3月17日 22:54
古川 和寛氏のD論 の
1.3. Fluorogenic molecule for bioimaging の項が、
Takuya Terai氏らの論文 http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2008.08.007 の
丸ごとコピペであることを確認しました。

古川論文のFig.1-4は、Terai論文のFig.1
古川論文のFig.1-5は、Terai論文のFig.2
古川論文のFig.1-6は、Terai論文のFig.3
から盗用していますね。
Terai論文に関する引用情報も、どこにも見当たりませんね。


Adv Clin Chem. 2007;43:79-115Oligonucleotide probes for RNA-targeted fluorescence in situ hybridizationSilverman AP, Kool ETのほうは、論文を手に入れることができていないので、検証できていません。
よろしければ具体的に教えていただけ無いでしょうか。

早稲田大学の常田聡氏は、小保方晴子氏の指導教員であり、かつ博士論文の主査でした。常田研究室では、既に、小保方晴子、松本慎也、古川和寛、寺原猛、岸田直裕、副島孝一氏ら6名の博士論文において、大規模コピペが発覚しています。同大学の武岡真司氏の研究室の藤枝俊宣、小幡洋輔、寺村裕治氏の3名の博士論文においても、大規模コピペが判明しており、早稲田では想像以上に盗用・剽窃の文化が普及している模様です。

調査1:松本慎也氏(早稲田大学の常田聡氏の研究室)の博士論文における文章のコピペ(盗用、剽窃)についてのまとめ
著者: 松本 慎也
論文題目: Development of Methodology to Analyze Microbial Ecophysiology in Biofilms by Combining Molecular Biology Techniques and Mathematical Modeling
分子生物学的手法および数学モデルを併用した バイオフィルム微生物生理生態解析方法論の構築
http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/34631
出版日: 2009年2月
審査員: 
(主査) 早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉

博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
Chapter 1 (写し) (Introduction)
Chapter 2 (写し)
Chapter 3 (写し)
Chapter 4 (写し)
Chapter 5 (写し)
Chapter 6 (写し) (Summary)
Acknowledgements (写し)

Anonymousさんのコメント(2014年3月15日 2:54、と2014年3月15日 8:36)の指摘で判明しました。

Chapter 1 (Introduction)の1.1.のBIOFILMSの20行文の文章(1.1の冒頭以外)が、オランダの研究者Picioreanu氏らの論文(Biofilms (2004) 1, 1–13) のIntroductionの文章からの盗用です。
同一文章 :松本氏の論文の1.1の項の文章。黄色でハイライトされた部分がPicioreanu氏らの論文との同一文章です。
During biofilm development, a large number of phenomena occur simultaneously and interact over a wide range of length and time scales. As a result of nutrient
conversions, the biofilm expands on the basis of bacterial growth and production of
extracellular polymeric substances (EPS). Chemical species need to be ontinuously
transported to and from the biofilm system by physical processes such as olecular
diffusion and convection. Fluid flow influences biofilm growth by determining the
concentrations of available substrates and products. On the other hand, the flow also shears the biofilm surface, and determines biofilm detachment processes. In the case of multi-species systems, microorganisms of different species interact in complex relationships of competition or cooperation. All these linked phenomena create a dynamic picture of the biofilm three-dimensional (3D) structure. The large number of localized interactions poses an important challenge for experimentalists. Mathematical models can prove useful because they allow testing of hypotheses and, in addition, can direct experimental efforts to complex regions of operation that can easily confound the general intuition. Although the word “modeling” is used for different purposes, the final result is invariably the same: models are no more than a simplified representation of reality based on hypotheses and equations used to rationalize observations. By providing a rational environment, models can lead to deeper and more general understanding. Ultimately, understanding the underlying principles becomes refined to such a state that it is possible to make accurate predictions
1.1の冒頭は、下記(資料1)冒頭からの抽出の可能性がありますが、本資料が問題の博士論文の前に公開になったのかどうかが不明のため根拠は弱いです。
http://www.aquacircle.org/images/pdfdokumenter/kalender%2009/Biofilmseminar_apr09_full_program.pdf

1.2.1は、下記(資料2)の1および1.1からの大規模なコピペです。
http://biofilms.bt.tudelft.nl/pdf/2000_ChapterBook_2_SGM-Exeter.pdf
資料2は、著者が同じなためか下記(論文2)と同一な部分があります。
http://biofilms.bt.tudelft.nl/pdf/1999_WatSciTechnol_3_Noguera-et-al.pdf


1.2.2は、上記のPicioreanu氏らの論文(Biofilms (2004) 1, 1–13)のMICROBIAL GROWTH IN BIOFILMSからの完全なコピペです。

1.3.1および1.3.2は、上記資料2および論文2からの大規模なコピペです。

1.3.3は、下記(論文3)からの大規模なコピペです。
http://ronney.usc.edu/BiofilmReferences/049110137.pdf

1.3.4は、詳細には検討していませんが、下記(資料3)からコピペした可能性が高いです。
http://biofilms.bt.tudelft.nl/pdf/2003_ChapterBook_3_IrelandIWA_Picioreanu&VanLoosdrecht.pdf

1.3.4章ですが、別の論文名をそのまま章のタイトルにして、
『Particle-Based Multidimensional Multispecies Biofilm Model』
Cristian Picioreanu1,*, Jan-Ulrich Kreft2 andMark C. M. van Loosdrecht1
Appl. Environ. Microbiol. May 2004 vol. 70 no. 5 3024-3040
http://aem.asm.org/content/70/5/3024.full

内容は

In general, a quantitative representation…widely used in physics

部分を「ほぼ」そのまま流用しているようです(約3,700文字位?)。「ほぼ」は、文献の参照方法を変更したり、単語についての

studied→studies
methods→method

等の細かい変更から

mass(m)→biomass(m)

の大胆な変更迄あるようです。また参照も

Appl. Environ. Microbiol. May 2004vol. 70 >>no. 510 fold) increase upon addition of Mg2+ and Ca2+, respectively, presumably as a result of the blocking of PeT upon metal complexation. Two-photon excitation at 780 nm gave similar results, and notably, the probes had Φδ values over 100 GM, more than five fold greater than those of commercial probes (Mag-fura-2 and Oregon Green 488 BAPTA-1) [104]. Interestingly, when the probes were applied to cultured cells via the AM strategy, bright spots with blue-shifted emission were detected in the cells. On the basis of the solvent-dependency of the fluorophore, the authors attributed the spots to membrane-associated organelles, in which uncleaved AM esters accumulated. Hence, the blue-shifted emission was cut off to acquire the ‘true’ signal from the free and metal-bound probes localized in the cytosol. This simple manipulation allowed the precise distributions of the analytes inside the cells to be imaged. To demonstrate the utility of AMg-1, acute hippocampal slices from mice were incubated with the probe. The TPM images clearly revealed the Mg2+ distribution in the pyramidal neuron layer of the CA1 region. ACa-1 was similarly applied to rat hypothalamic slices and spontaneous Ca2+ waves were clearly visualized by TPM. The results, taken together, validate the applicability of these probes for two-photon imaging of the analytes in living tissue. Other recently developed metal ion probes include visible [97] or near-infrared [118] ratiometric fluorescent probes for Zn2+ reported by our group, and selective turn-on probes for Cu+ [119] and Hg2+ [120] developed in Chang’s laboratory1.3.2. Fluorescent probes for proteolytic enzymeProteolytic enzymes, or proteases, are enzymes that catalyze hydrolysis of peptide bonds. They are said to occupy approximately 2% of the whole human genome, and are involved not only in many physiological events, but also in major diseases such as cancer, neurodegeneration, inflammation, and others [121]. Although several analytical methods have been established to investigate the biology of proteases [122], assays using fluorogenic substrates [123] are advantageous as they report not the mere expression, but rather the activity of the target enzymes. Another benefit of these substrate-based probes is that the signal is amplified by the catalytic enzyme reaction. Conventional fluorophores, however, are not optimal for applications using biological samples that have high levels of background signal (serum, urine, etc.). Lanthanide complexes with extraordinarily long-lived luminescence [124, 125] are expected to be advantageous for these applications, because the short-lived background fluorescence can be eliminated by time-resolved luminescence measurements. Recently, we have developed a novel long-lived protease probe by designing a method to modulate the PeT process within a lanthanide complex, and applied it to the diagnosis of cancer [126]. Another approach to elucidate the activities of specific enzymes in complex systems, termed activity-based protein profiling (ABPP), is currently attracting attention [127, 128]. In ABPP, samples are treated with small molecules known as activity-based probes (ABPs), which bind covalently to the active site of the target enzymes, and this is followed by analysis (imaging, SDS-PAGE, etc.) or purification of the target using tags (fluorescent molecules, biotin, etc.) attached to the ABPs. Compared with substrate-based Chapter 1 19 fluorescent probes, fluorescent ABPs have the advantage that they can provide direct biochemical evidence concerning the enzyme(s) responsible for the signal. Furthermore, the spatial distribution of the target can be precisely visualized with fluorescent ABPs. These features should be particularly advantageous in complicated systems containing various enzymes, such as living tissues. Hydrolytic enzymes, including proteases, are the most common targets of ABPP, which have been used in proteomic profiling of metalloproteases [129] and for the investigation of cysteine protease activity during tumor formation [130]. Although conventional ABPs are powerful tools with diverse applications, they are not suitable for live-cell or in vivo imaging owing to the lack of a fluorescence on/off switch. In other words, they are not ‘fluorescence probes’ in terms of the definition in this review, and extensive washout is necessary before images can be acquired. To overcome this limitation, Bogyo and co-workers developed ‘quenched’ probes (qABPs), which become fluorescent only after binding to the target [131]. The first qABP they developed (GB117) incorporated an acyloxymethyl ketone (AOMK) reactive moiety that targets cysteine proteases, together with BODIPY-TMR-X as a fluorophore, and QSY 7 as a quencher (Fig. 1.6.A). Before binding covalently to the enzyme, fluorescence of BODIPY-TMR-X was efficiently quenched (>70 fold) presumably via energy transfer to the quencher. When the probe binds to the active site of the enzyme, the quencher moiety is released from the probe, resulting in recovery of fluorescence. After confirming that qABP could successfully label cathepsins in vitro, the authors applied it to living cells. While non-specific staining of entire cells was observed with the unquenched ABP, a discrete labeling pattern that matched the distribution of lysosomes was obtained using GB117, without the need for a washing procedure. This result indicates that qABPs can provide a good signal-to-noise ratio, allowing direct imaging of protease activity in living cells. Interestingly, in an experiment using cell culture models, the probe and anti-cathepsin antibody gave different labeling patterns, illustrating the activity-directed nature of ABPs Recently, an improved version of GB117, termed GB137, was reported by the same group [132]. GB137, with Cy 5 as a fluorophore, has excitation/emission in the NIR region, which is favorable for in vivo imaging (Fig. 1.6.B). GB137 was found to specifically label active cathepsins in a number of cancer cell lines, while it is insensitive to serum. After confirming in vivo that the probe with the AOMK ‘warhead’ was retained in cancer cells by covalently binding to cathepsins, the authors compared GB137 with the non-quenched counterpart (GB123). The non-quenched probe stained the whole body until unlabeled probe was completely eliminated from the animal. GB137, however, produced a specific and stable signal in tumors from the earliest time point, demonstrating the clear advantage of qABPs. The signal was reduced in mice treated with a cysteine protease inhibitor, K11777, suggesting the potential utility of the probe for the assessment of therapeutic agents that inhibit proteases One possible disadvantage of ABPs over substrate-based approaches is the lack of signal amplification by the target enzymes. Although clear images with sufficient signal-to-noise ratios were acquired in the above cases, it remains yet to be seen whether this strategy is applicable to targets with lower expression levels. Another concern for activity-based imaging is that the inhibition of the target by ABPs might lead to undesirable and non-physiological biological responses. Furthermore, it is no less difficult to find specific activity-based inhibitors for the target enzyme, which are necessary to design ABPs, than to find substrates, which are required to develop substrate-based probes. Considering these points, it seems likely that ABPs and traditional probes will play complementary roles in the field of biological imagingさらに、
古川論文のFig.1-4は、Terai論文のFig.1
古川論文のFig.1-5は、Terai論文のFig.2
古川論文のFig.1-6は、Terai論文のFig.3
から盗用しています。Terai論文に関する引用情報は、どこにも見当たりません。

大量の文章や図をコピペ(盗用、剽窃)された米国のSilverman氏の論文や東大の寺井氏の論文の購読費は合計約60-65ドル位ですが、無料で公開されている早稲田大学の常田聡研究室の博士論文をダウンロードすれば、購読費無しで、寺井氏の論文やSilverman氏の論文を読めますね。

なお、古川氏は大学院在学中に学振研究員DC2として研究費と研究奨励金を得ています。

調査3:寺原猛氏(早稲田大学の常田聡氏の研究室)の博士論文における文章のコピペ(盗用、剽窃)についてのまとめ
著者: 寺原 猛
論文題目: 「T-RFLP法の環境バイオテクノロジーへの応用」
出版日: 2008年2月
http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/28664(写し)
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉

博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
論文本文pdfファイル(写し)

寺原猛氏の博士論文の "1.3 The principles, advantages, and disadvantages of fingerprinting techniques"の項、 pp.8-9はコピペです。 一応引用はふっており、導入部分の1文目に(10)として下の文献を引用している。しがって、その文についてのみ参照したかのようですが、実際にはそこから2ページ分ほぼ丸ごとコピペ。

Ikeda, S., N. Ytow, H. Ezura, K. Minamisawa, and T. Fujimura. 2006. Soil microbial community analysis in the environmental risk assessment of transgenic plants. Plant Biotechnol 23:137-151. (被コピペ部分はp.143の最終項からp.144の大部分)

 さらに、脚注番号がふってある導入部分の冒頭の文自体もほぼコピペですが、元の文献で "There are ”four” principal fingerprinting techniques...."となっているのを "There are ”three” principal fingerprinting techniques...."と改ざんした上で脚注番号をつけており、別の違反があります。(anさんによる指摘: 2014年3月17日 8:24)

同じ1.3の最終段落、p.11 
T-RFLP is currently…から...DNA sequencers. まで、2 sentences 50 wordsほどは
以下の論文からのコピペです。
”Terminal restriction fragment"を"T-RFLP"と言い変えるなどしていますが他は同一。

John Dunbar, Lawrence O. Ticknor, and Cheryl R. Kuske,
“Phylogenetic Specificity and Reproducibility and New Method for Analysis
of Terminal Restriction Fragment Profiles of 16S rRNA Genes from Bacterial
Communities, Appl. Environ. Microbiol. January 2001 vol. 67 no. 1, pp.190-197

この箇所に脚注はなく、また、上の論文はそもそもレファレンスに挙がっていません。

同じ著者の別論文が参考文献リストにありますが、その別論文中には剽窃箇所と同じ文章は含まれていません。また、その別論文の脚注番号が付いているのは寺原論文のまったく別のページであり上の剽窃箇所とは無関係です。
調査4:岸田直裕氏(早稲田大学の常田聡氏の研究室)の博士論文における文章のコピペ(盗用、剽窃)についてのまとめ
著者: 岸田 直裕
論文題目: 「実時間制御法およびグラニュール法を用いた生物学的栄養塩除去プロセスの開発」http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/28454
出版日: 2007年2月
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉

博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
表紙
Contents (写し)
Chapter 1 (写し)
Chapter 2 (写し)
Chapter 3 (写し)
Chapter 4 (写し)
Chapter 5 (写し)
Chapter 6 (写し)
Chapter 7 (写し)
Acknowledgement (写し)
博士論文概要(Appendix) (写し)

岸田直裕氏の博士論文のChapter 1(General Introduction)の1.2.1 の記述が、韓国人研究者のYoung-Ho Ahn氏の論文(Sustainable nitrogen elimination biotechnologies: A review Young-Ho Ahn Process Biochemistry 41 (2006) 1709–1721 )の2. Conventional nitrification/denitrificationと酷似している?


同一文章 :岸田氏の論文の1.2.1の項の文章。黄色でハイライトされた部分が韓国の研究者Young-Ho Ahn氏らの論文との同一文章。
Nitrification implies a chemolithoautotrophic oxidation of ammonia to nitrate under strict aerobic conditions and is conducted in two sequential oxidative stages: ammonia to nitrite (ammonia oxidation) and nitrite to nitrate (nitrite oxidation). Each stage is performed by different bacterial genera that use ammonia or nitrite as an energy source and molecular oxygen as an electron acceptor, while carbon dioxide is used as a carbon source. The most commonly recognized genus of bacteria that carries out ammonia oxidation is Nitrosomonas; however, Nitrosococcus, Nitrosopira, Nitrosovibrio and Nitrosolobus are also able to oxidize ammonium to nitrite. These ammonium oxidizers are genetically diverse, but related to each other in the beta subdivision of the Proteobacteria. In the nitrite oxidation stage, several genera such as Nitrospira, Nitrospina, Nitrococcus, and Nitrocystis are known to be involved. However, the most famous nitrite oxidizer genus is Nitrobacter, which is closely related genetically within the alpha subdivision of the Proteobacteria (Teske et al., 1994; Rittmann and McCarty, 2001). Equations for synthetic-oxidation using a representative measurement of yield and oxygen consumption for Nitrosomonas and Nitrobacter are as follows (U.S. Environmental Protection Agency, 1975).
Ammonia oxidation (nitritation)
55NH4+ + 76O2 + 109HCO3- → C5H7NO2 + 54NO2- + 57H2O + 104H2CO3 (1)
Nitrite oxidation (nitratation)
400NO2- + NH4+ + 4H2CO3 + HCO3- + 195O2 → C5H7NO2 + 3H2O + 400NO3- (2)
Using Eqs. (1) and (1), the overall synthesis and oxidation reaction in nitrification can be represented as follows:NH4+ + 1.83O2 + 1.98HCO3- → 0.021 C5H7NO2 + 0.98 NO3- + 1.041 H2O + 1.88 H2CO3 (3)
In these equations, yields for Nitrosomonas and Nitrobacter are 0.15 mg cells/mg NH4-N oxidized and 0.02 mg cells/mg NO2-N oxidized, respectively. Oxygen consumption ratios in the equations are 3.16 mg O2/mg NH4-N oxidized and 1.11 mg O2/mg NO2-N oxidized, respectively. Also, it can be calculated that 7.07 mg alkalinity as CaCO3 is required per mg ammonia nitrogen oxidized. Severe pH depression can occur when the alkalinity in the wastewater approaches depletion by the acid produced in the nitrification process. The significance of pH depression in the nitrification process is that the reaction rates are rapidly depressed as the pH is reduced below 7.0. Therefore, in cases where the alkalinity of the wastewater will be depleted by the acid produced by nitrification, the proper alkalinity must be supplemented by a chemical addition, such as lime (U.S. Environmental Protection Agency, 1975). As the second step, denitrification is generally performed by a heterotrophic bioconversion process under anoxic conditions. The oxidized nitrogen compounds (NO2- and NO3-) are reduced to gaseous dinitrogen (N2) by heterotrophic microorganisms that use nitrite and/or nitrate instead of oxygen as electron acceptors and organic matter as carbon and energy source. Denitrifiers are common among the Gram-negative alpha and beta classes of the Proteobacteria, such as Pseudomonas, Alcaligenes, Paracoccus, and Thiobacillus. Some Gram-positive bacteria (such as Bacillus) and a few halophilic Archaea (such as Halobacterium) are also able to denitrify (Zumft, 1992). The process in environmental biotechnology is accomplished with a variety of electron donors and carbon sources such as: methanol, acetate, glucose, ethanol, and a few others (Table 1.1) (Ahn, 2006). Because methanol (CH3OH) was relatively inexpensive, it gained widespread use (Rittmann and McCarty, 2001). Combined dissimilation-synthesis equations for denitrification using methanol as an electron donor are as follows (U.S. Environmental Protection Agency, 1975):
NO3- + 1.08CH3OH + 0.24H2CO3 → 0.056C5H7O2N + 0.47N2 +1.68H2O + HCO3- (4)
In this equation, the theoretical methanol requirement for nitrate is 2.47 mg CH3OH per mg NO3-N. Neglecting synthesis, the requirement is decreased to 1.9Ahn氏らの論文における、"Using Eqs. (1) and (2),---" という文章が、
岸田氏の論文では、"Using Eqs. (1) and (1),---" となるなど、一部、意味不明な文章に改変されており、コピペでさえも杜撰であることが判明。
また、 Ahn氏らの論文における、"In these equations,---"という文章が、
岸田氏の論文では、"In this equation,---"となるなどの一部書き換えも見られます。

韓国のAhn氏の論文を購読するには、約38ドル、費用がかかります。しかし、公に無料で公開されている早稲田大学の常田聡研究室の岸田氏の博士論文を読めば、本来支払うべき購読料を払わずにAhn氏の論文の一部を読めることになりますね。

調査5:副島孝一氏(早稲田大学の常田聡氏の研究室)の博士論文における文章のコピペについてのまとめ
著者: 副島孝一(4762)
論文題目: 「新規生物学的栄養塩除去プロセスの開発および制御手法に関する研究」http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/28768(日本語、複数分割)
出版日: 2008年2月
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉
博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
表紙(写し)
表紙2(写し)
目次(写し)
第一章(写し)
第二章(写し)
以下略・・・

副島孝一氏の博士論文の第一章の1.1 水環境の現状の文章前半は、環境白書からのコピペです(引用情報はあるものの、”あります→ある”など、わずかに改変しただけであり、ほぼ同一の文章です。)
↓ 副島孝一氏の博士論文の第一章の1.1 水環境の現状の文章前半
1.1 水環境の現状
 水環境については,水質汚濁の防止,水辺空間の利用の観点からの対策のみならず,水質,水量,水生生物,水辺地等を総合的に捉えた保全対策を推進する必要がある。水は雨となって地上に降り注ぎ森林や土壌・地下水に保水され川をくだり海に注ぎ蒸発して再び雨になるという自然の循環過程の中にあり,その過程で多くの汚濁物質が浄化される。我々の水利用に伴う環境への負荷が自然循環の浄化能力を超えることがないよう,また大気環境や土壌環境を通じた水環境への負荷や水環境の悪化に伴う大気環境や生態系への影響にも配慮した健全な水循環の確保が重要である。また,我々は急峻な地形や狭小な国土という地理的特徴のために生じる,流量の変動の大きな河川等厳しい条件下において水利用を行っている。その水利用は,大気から河川,海域等に向かうまでの間,水資源として開発・供給されること等を通じてさまざまな形で何度も行われ,その後自然の循環に戻される。この過程で水環境に大きな影響を与え,かつ,土壌,生態系等にも影響を与えていることから,これらにも配慮した水環境の保全が必須である。

↓ 環境庁の環境白書 第3節 1 水環境、土壌環境、地盤環境の現状の文章
(1)水環境の保全
 水環境については、水質汚濁の防止、水辺空間の利用の観点からの対策のみならず、水質、水量、水生生物、水辺地などを総合的に捉えた保全対策を推進する必要があります。水は雨となって地上に降り注ぎ、森林や土壌・地下水に保水され、川を下り、海に注ぎ、蒸発して再び雨になるという自然の循環過程の中にあり、その過程で多くの汚濁物質が浄化されます。私たちの水利用に伴う環境への負荷が自然循環の浄化能力を超えることがないよう、また大気環境や土壌環境を通じた水環境への負荷や水環境の悪化に伴う大気環境や生態系への影響にも配慮した、健全な水循環の確保が重要です。
 また、私たちは、急峻な地形や狭小な国土という地理的特徴のために生じる、流量の変動の大きな河川等厳しい条件下において水利用を行っています。その水利用は、大気から河川、海域等に向かうまでの間、水資源として開発・供給されること等を通じてさまざまな形で何度も行われ、その後自然の循環に戻されます。この過程で水環境に大きな影響を与え、かつ、土壌、生態系等にも影響を与えていることから、これらにも配慮した水環境の保全が重要です。

その他調査対象論文(常田聡氏関連):
著者: 寺田昭彦(4149)
論文題目: 「バイオフィルムの迅速形成を可能にする材料表面の設計と硝化脱窒逐次反応用の膜曝気型バイオフィルムリアクターへの応用」
http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/5302(EN、複数分割)
出版日: 2006年2月
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉
博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
表紙、Contents (写し)
Chapter 1 (写し)
Chapter 2 (写し)
Chapter 3 (写し)
Chapter 4 (写し)
Chapter 5 (写し)
Chapter 6 (写し)
Chapter 7 (写し)
Acknowledgement (写し)
博士論文概要 Appendix (写し)

著者: 近藤貴志(4485)
論文題目: 「汚泥減容化工程およびリン回収工程を付加した生物学的栄養塩除去プロセスの開発と微生物生態解析」http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/28440(EN、複数分割)
出版日: 2008年2月
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉
博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
表紙 (写し)
Contents (写し)
Chapter 1 (写し)
Chapter 2 (写し)
Chapter 3 (写し)
Chapter 4 (写し)
Chapter 5 (写し)
Chapter 6 (写し)
Acknowledgement (写し)
Appendix (写し)
「The stirred ball-mill consists of a cylindrical or conical tank, vertically or horizontally arranged. It has a disc mixer and 0.2–0.3 mm ball-shaped millstones inside. 」で検索すると、韓国の修論(こっちが数ヶ月後にでた)がヒットした。 でもマテメソの一部だから良いのかな。ちなみに一致した文章はØdegaard, H.という原著があるようだ。でも、本文(2003)と文献リスト(2004)で年号が違っている 一方、韓国の修論には引用は無い。

著者: 井坂和一(4721)
論文題目: 「嫌気性アンモニア酸化反応を活用した高効率窒素除去プロセスの開発」http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/28722(日本語、複数分割)
出版日: 2008年2月
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)平沢 泉
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 榊原 豊
博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
表紙 (写し)
目次 (写し)
第1章 (写し)(日本語)
以下略・・・

著者: 大坂利文(4755)
論文題目: 「排水処理プロセスにおける脱窒細菌群集の分子生態解析と生態制御」http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/28753(EN、複数分割)
出版日: 2008年2月
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉
博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
表紙 (写し)
Contents (写し)
Chapter 1 (写し)
Chapter 2 (写し)
Chapter 3 (写し)
Chapter 4 (写し)
Chapter 5 (写し)
Chapter 6 (写し)
Acknowledgement (写し)
Appendix (写し)

著者: 谷英典(4766)
論文題目: 「蛍光消光現象を用いた新規核酸定量手法の開発」
http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/28669
出版日: 2008年2月
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉
 (副査)早稲田大学教授 博士(工学)東京農工大学 竹山春子
博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
博士論文本文(写し)

著者: 足立賢(5040)
論文題目: 「アフィニティーキャピラリー電気泳動法を用いた新規核酸解析手法の開発」
http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/handle/2065/34620
出版日: 2009年2月
審査員: 
(主査)早稲田大学教授 博士(工学)東京大学 常田 聡
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学)酒井清孝
(副査)早稲田大学教授 工学博士(早稲田大学) 平沢 泉
博士論文概要 (写し)
博士論文審査報告書 (写し)
博士論文本文(写し)
投稿者 11jigen 時刻: 15:31
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147 件のコメント:

匿名2014年3月16日 0:41
1.2.2 Importance of microenvironment in biofilm
の項もほぼコピペですね。

返信

匿名2014年3月16日 0:43
別ページに投稿したものを、こちらに再投稿いたします。

問題の博士論文のイントロについて簡単に検討してみました。

1.1の冒頭以外は、ご指摘のように上記のPicioreanuらの論文(論文1)のINTRODUCTIONからの完全なコピペです。

1.1の冒頭は、下記(資料1)冒頭からの抽出の可能性がありますが、本資料が問題の博士論文の前に公開になったのかどうかが不明のため根拠は弱いです。
http://www.aquacircle.org/images/pdfdokumenter/kalender%2009/Biofilmseminar_apr09_full_program.pdf

1.2.1は、下記(資料2)の1および1.1からの大規模なコピペです。
http://biofilms.bt.tudelft.nl/pdf/2000_ChapterBook_2_SGM-Exeter.pdf
資料2は、著者が同じなためか下記(論文2)と同一な部分があります。
http://biofilms.bt.tudelft.nl/pdf/1999_WatSciTechnol_3_Noguera-et-al.pdf

1.2.2は、上記論文1のMICROBIAL GROWTH IN BIOFILMSからの完全なコピペです。

1.3.1および1.3.2は、上記資料2および論文2からの大規模なコピペです。

1.3.3は、下記(論文3)からの大規模なコピペです。
http://ronney.usc.edu/BiofilmReferences/049110137.pdf

1.3.4は、詳細には検討していませんが、下記(資料3)からコピペした可能性が高いです。
http://biofilms.bt.tudelft.nl/pdf/2003_ChapterBook_3_IrelandIWA_Picioreanu&VanLoosdrecht.pdf

1.4以降は検討していません。

コピペのためか、コピペ元の論文や書籍がREFERENCESに引用されていないのが印象的でした。

以上です。

返信
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匿名2014年3月16日 1:02
申し訳ありません。
上記の論文3は引用されていました。


匿名2014年3月16日 1:47
レファレンスで引用されていればよいというレベルの引用ではないですけどね。普通direct quoteの場合はそれとわかるよう、”で囲みます。学術論文での引用はあくまで中身の引用や参照であって、文章丸ごとコピペ(しかも”なし)はplagiarismです。

返信

匿名2014年3月16日 0:44
武岡研、大和研も調べたらいいですよ。 例えば、"The ordered state is distinguished by the fact that individual molecules are located at restricted three-dimensional regions, for example, a lattice site in a crystal or the position in the three-dimensional structure of a protein"で検索してみれば分かります。まあこんなことをしていくとキリがなさそうですが。

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匿名2014年3月16日 1:44
藤枝俊宣の論文に関しては一応引用の番号振ってあるぞ(よく見ろ、10とちっちゃく書いてある)
まあ段落まるごとコピペして引用の番号振って終わりってんじゃなんかずさんやなあとは思うけど

返信

匿名2014年3月16日 1:06
もう早稲田はおわり、情けない

返信

匿名2014年3月16日 1:20
早稲田だけでなく、東京女子医大の面々の研究室の論文も
どうなっているか興味が沸いてきます。

返信

匿名2014年3月16日 1:34
大変な事件になりそうですね。とても早稲田大学だけの問題ではすみそうにない。やはり日本の理系全般にコピペ・盗用行為が蔓延していると見ていい。最初小保方さんの手順コピペ数十行が見つかったとき、数人の理系学者がこんなの大したことないと異口同音に言っていたのを怪しみました。みんなやっている可能性がありますね。大体、教授さえ概要しか読まない論文の英作文を学生がまじめにやり、何十万も大金はたいてリライトにまで出すはずがない。まじめにやっているのはごく少数かもしれません。ついに日本の大学、研究所という虚構が崩れさるときが来たのでしょうか。少数のまじめな学者を除き、大半の教授や研究者は研究などやっておらず、税金にたかる茶坊主にすぎなかったのか。ひょっとしたら他国にも飛び火するかも。

返信

匿名2014年3月16日 1:44
うーん。こういった実名晒しは大丈夫なのか?
小保方さんに関しては公共性の観点からアリだったとしても、こういったヨコ展開を続けると、今現在は学問の世界には携わっていない人までやがては科学的検証の名の下に吊し上げるような行為に加担してしまうのではないか。

返信
返信

匿名2014年3月16日 5:35
実名での学位審査の論評が名誉毀損に当たるかどうかですが、刑法230条の2により、
次の3要件がすべて満たされると、名誉毀損は成立しません。
この規定は、表現の自由とのバランスで設けられています。

・(指摘された)事実の公共性
 事実の公共性には特定範囲の社会の利益も含みます。学位が事実上、学術研究に関する資格要件で、その授与をもって巨額の公的補助金が投入される公共性を帯びた審査であることを考えれば、その学位審査が妥当なのか議論することに、十分な公共性があります。
 なお、公的資格をもつ専門家の技量の論評(医師や弁護士の評判など)も、この要件を満たすから認められます。(そうでなかったら、医師や弁護士について実名で悪評を公表することも、名誉毀損になりますよ)
 むしろ、一民間企業が運営するレストランやホテルの論評の方が、事実の公共性を満たさない可能性が高いのですが、それですら、なかなか名誉毀損は認めらません。ましてやです。

・目的の公共性
 学術研究に関する不適切な行為の指摘と排除は、そこに巨額の公的資金が投入されている以上、公共性の高いもので、私益のためや、私怨を晴らすためではありません。
 一方、公的な資金提供を含め公共的な利害のない内容、たとえば純粋に私的な創作物の論評であれば、この要件は満たされないことになります。

・真実性の証明
 これは、公刊された博士論文と審査報告書、引用文献を照合しているだけですから、論評者に改変がない限り、満たされるでしょう。

よって、3要件とも満たされますので、名誉毀損は成立しません。

もともと、博士論文は(販売されなくとも)実名で公刊され、
その審査報告書も審査委員名を明かして公開される義務があります。
それは、学内の規定で定まっているはずで、学位審査の透明性を保証しています。

さらに、その審査には一般に公開されている口頭試問の機会がどこかにあるはずで、
それも事前に公示されているはずです。

つまり、その博士号授与に学術的な異議がある方は、誰でも公開審査の場で
その主張を述べることができます。こういうプロセスが義務化されている時点で、
内容に関する外部の論評を「公開の場」で受けることが了解されているわけです。

今行われいてる議論は、もともと公開の場で議論ができていたものを、
事後的に検証しているだけですから、名誉毀損が成立する可能性は
ほとんどないと思われます。

もちろん、論文に記載のないこと(論文以外の言動)や、
プライバシーに関する論評(たとえば人間関係等や)であれば、
名誉毀損になる可能性が高くなります。

返信

S. Y.2014年3月16日 1:46
常田聡さんが主査をしているD論を抜き出してみました。他にもあるかもしれません。騒動以降にヴァカンティの肩書を書き換えたように、改変が加えられそうなので、ひとまず本文ファイルはDLしておきました)。

★2006年
・寺田昭彦(4149)「バイオフィルムの迅速形成を可能にする材料表面の設計と硝化脱窒逐次反応用の膜曝気型バイオフィルムリアクターへの応用」http://hdl.handle.net/2065/5302(EN、複数分割)
★2007年
・岸田直裕(4484)「実時間制御法およびグラニュール法を用いた生物学的栄養塩除去プロセスの開発」http://hdl.handle.net/2065/28454(EN、複数分割)
★2008年
・近藤貴志(4485)「汚泥減容化工程およびリン回収工程を付加した生物学的栄養塩除去プロセスの開発と微生物生態解析」http://hdl.handle.net/2065/28440(EN、複数分割)
・井坂和一(4721)「嫌気性アンモニア酸化反応を活用した高効率窒素除去プロセスの開発」http://hdl.handle.net/2065/28722(JP、複数分割)
・大坂利文(4755)「排水処理プロセスにおける脱窒細菌群集の分子生態解析と生態制御」http://hdl.handle.net/2065/28753(EN、複数分割)
・副島孝一(4762)「新規生物学的栄養塩除去プロセスの開発および制御手法に関する研究」http://hdl.handle.net/2065/28768(JP、複数分割)
・谷英典(4766)「蛍光消光現象を用いた新規核酸定量手法の開発」http://hdl.handle.net/2065/28669(EN、http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/bitstream/2065/28669/3/Honbun-4766.pdf
・寺原猛(4767)「T-RFLP法の環境バイオテクノロジーへの応用」http://hdl.handle.net/2065/28664 (EN、http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/bitstream/2065/28664/3/Honbun-4767.pdf
★2009年
・足立賢(5040)「アフィニティーキャピラリー電気泳動法を用いた新規核酸解析手法の開発」http://hdl.handle.net/2065/34620(EN、http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/bitstream/2065/34620/3/Honbun-5040.pdf
古川和寛(5049)「生細胞内RNAイメージングを志向した機能性核酸プローブを用いる核酸分子蛍光検出法の開発」(EN、http://dspace.wul.waseda.ac.jp/dspace/bitstream/2065/34629/3/Honbun-5049.pdf
・松本慎也(5051)「分子生物学的手法および数学モデルを併用したバイオフィルム微生物生理生態解析方法論の構築」http://hdl.handle.net/2065/34631(EN、複数分割)

小保方D論が公開されていないのは、D論提出後は3年程、D論の内容を出版するまで内容の盗用を防ぐために公開しないというオプションが早稲田にあるためではないでしょうか(東大はありました)。

少し前に「常田聡」で検索したとき2011年にもう一人出てきていたようにも思いますが、小保方晴子のしか出ないですね。

キリがなさそうです。


02. 2014年3月19日 20:42:10 : NrnWIa4XYo
この所、阿修羅では小保方氏個人の事だけ取り上げている投稿が数件続いてますが、もっと重要なのは近日中にネットで公開される予定と言うヴァカンティ教授によるSTAP細胞のプロトコールではないですか?
国際特許出願を共同出願し、ネイチャーへの投稿も連名で行いながら、理研がSTAP細胞のプロトコールをヴァカンティ教授抜きで公表したのを、なぜヴァカンティ教授が制止せず、今度はヴァカンティ教授がSTAP細胞のプロトコールを単独で公表するのか?
それはその方がヴァカンティ教授とハーバード関連の組織には有利だからではないでしょうか?
果たしてどのようなプロトコールなのでしょう。
そしてそのヴァカンティ教授のプロトコールで第三者が再現できるのか?
これが今、一番重要な事ですよ。

03. 2014年3月19日 21:55:21 : uEzgYGCOnM
>>02

環境・自然板として重要なのは、STAP細胞の科学的真偽であり、小保方氏の個人的資質の問題ではありません。

この事件を巡って浮き彫りにされた理研という組織の問題や、早大の問題や、日米の学術界の闇の方がはるかに重大でしょう。

ダイナモ氏がしつこく小保方氏個人を標的とした連続投稿をしたため、ここはスキャンダル板に堕してしまいました。これを放置した管理人の責任も重大です。


04. taked4700 2014年3月21日 21:20:20 : 9XFNe/BiX575U : JgrIjk4tIs
>>01

コメント読ませていただきました。ある程度予測はしていたのですが、こうやってはっきり現実を突きつけられるとショックですね。

以前、テレビの番組で、ベトナムの高等教育機関でカンニングが流行っていて、というか、公然の秘密のような状態になっていて、試験後、カンニングペーパーが廊下にあふれるというような内容のものを見た覚えがあります。相当に昔、と言っても10年も昔ではないと思いますが、既にそのころからかなり世界的に学問の世界と言うか、科学の世界がおかしくなっている可能性が強いですね。

問題点は多分二つあり、一つは純粋に研究するべき部門の劣化とその結果として当然の科学の進歩の停止、そして、もう一つは、教育機関の劣化のために学歴が実力を伴わなくなった結果、いわゆるエリートシステムとしての官僚制のようなものが現実に対処することが出来なくなること。

まるで、福島第一原発事故の処理を巡ってのドタバタ騒ぎの背景を見ているような気がしてきました。


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